Esta es una revisión de trabajo sobre Collagen Peptides, para quien quiere más que un párrafo y menos que un manual.
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== Estructura == La estructura primaria de LEMD2 está compuesta por una cadena polipeptídica de 503 aminoácidos. Esta contiene diferentes regiones anfipáticas en las que se adopta una conformación cilíndrica de hélice α y, con menor frecuencia, aparecen diferentes láminas ß. Su estructura terciaria está marcada por la presencia de distintos dominios alfa, formados exclusivamente por hélices alfa de distinta longitud, combinados con otros dominios que alternan la aparición de hélices α y láminas ß. Cabe destacar que las estructuras terciaria y cuaternaria de esta proteína aún están siendo estudiadas y solo se conocen con alta confianza ciertas zonas de esta. Los aminoácidos 2-42 caracterizan LEMD2 como una proteína del dominio LEM. Además, LEMD2 contiene dos regiones transmembranales, una del aminoácido 213 al 233 y otra del aminoácido 377 al 397, en las que la proteína adopta una conformación helicoidal. La zona comprendida entre los aminoácidos 74 y 103 interacciona con los complejos lamin A/C de la membrana nuclear, cuya función está relacionada con la estabilidad nuclear, la estructuración de la cromatina y la expresión de genes. Finalmente, las regiones 42-74 y 124-149 presentan una mayor concentración de residuos básicos y ácidos. Mediante procesos postraduccionales, se modifican diferentes aminoácidos de LEMD2 que afectan a la estructura y la función de la proteína. Es el caso del aminoácido 2, al cual se añade un grupo acetilo, y de los aminoácidos 166, 175, 497, 499 y 501, que tienen una fosfoserina añadida.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Modelo de predicción de proteína salvaje vs proteína mutada ==== Una de las diversas mutaciones que puede padecer la proteína LMD2 ocasiona la aparición de rasgos progeridos en el fenotipo facial. Se trata de una mutación que se encuentra en la posición 479 de un total de 503 aminoácidos, en la cual una serina es intercambiada por una fenilalanina, es decir un cambio Ser479Phe, cambio que afecta a una de las hélices alfa de la proteína, tal y como se puede apreciar en la imagen. Se trata de un cambio que a cualquier otro nivel sería casi insignificante, pero a nivel micromolecular tiene una gran importancia biológica, ya que provoca graves enfermedades. Aparentemente son invisibles, pero esto se debe a que se trata de un cambio a nivel micromolecular, es decir, visibles mediante microscopios electrónicos, los cuales tienen una gran resolución.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Intervención de LEMD2 en la segregación cromosómica ==== En la división celular, se produce una remodelación de la envoltura nuclear a causa de la segregación cromosómica por parte del huso mitótico. En este proceso se requiere ESCRT (complejos de clasificación endosomal necesarios para el transporte) y LEMD2, que actúa como un adaptador para ESCRT. La función de LEMD2 en este proceso se basa en la activación de ESCRT y un desmontaje coordinado del huso mitótico. Esto ocurre debido a que el motivo LEM de la proteína se une a BAF causando que LEMD2 adquiera afinidad por la cromatina. También, interactúa con un domino de baja complejidad (LCD); una secuencia de LCD formada principalmente por Pro y Arg se une a microtúbulos y activan la condensación de LEMD2 en los microtúbulos del huso mitótico que atravesarán la envoltura nuclear en crecimiento. En este proceso, LCD crea una separación de fases de LEMD2.
Fuentes: es.wikipedia.org
Se ha observado que la alteración de LEDM2 en células humanas causa varios efectos negativos como la activación fallida de ESCRT, un desmontaje del huso mitótico y defectos en la integridad nuclear además de daños en el ADN. Además, el dominio de hélice alada de LEM2 activa la proteína híbrida ESCRT-II / ESCRT-III CHMP7 para formar anillos cooligoméricos. La interrupción de estos eventos en las células humanas impidió el reclutamiento de ESCRT aguas abajo, comprometió el desmontaje del huso y provocó defectos en la integridad nuclear y daños en el ADN. LEMD2 tiene otras funciones como la participación en la organización de cromatina y ayuda a la reparación de la membrana durante la interfase.
Fuentes: es.wikipedia.org
Collagen Peptides se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Collagen Peptides se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Collagen Peptides)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Collagen Peptides)